Page 33 - Fen Lisesi Biyoloji 9 | 1.Ünite
P. 33

Enzimler yapılarına göre basit enzim ve bileşik enzim olmak üzere ikiye ayrılır:


                 Basit Enzim: Sadece protein kısımdan meydana gelen enzimlerdir. Pepsin, üreaz, nükleaz gibi enzimler
            örnek olarak verilebilir.


                 Bileşik Enzim: Protein yapılı kısımlarla birlikte yapısında protein olmayan kısımları da barındıran en-
            zimlerdir. Bileşik enzimlerin protein kısmına apoenzim, protein olmayan yardımcı kısmına kofaktör denir.
            Yardımcı kısım organik ya da inorganik yapıda olabilir. Eğer bir enzimin yardımcı kısmı organik bir bileşik
            ise buna özel olarak koenzim denir. Apoenzim ve kofaktör birlikte holoenzimi oluşturur (Şekil 1.15). Örneğin
            alyuvarlarda karbondioksidin bikarbonat iyonlarına (HCO ) dönüşümünü sağlayan reaksiyonu katalizleyen kar-
                                                                −
                                                               3
            bonik anhidraz enzimi, yardımcı kısım olarak çinko elementine ihtiyaç duyar. Pirüvat dekarboksilaz enzimi ise
            koenzim olarak organik bir bileşik olan B7 vitaminine (biyotin) ihtiyaç duyar.


                                     Protein + Yardımcı kısım                          Bileşik Enzim
                               (Apoenzim)       (Kofaktör)                              (Holoenzim)



                                Bu kısım vitamin gibi organik bir bileşik ise
                                           Koenzim adını alır
                                 Şekil 1.15: Bileşik enzimlerde koenzim ve kofaktör kavramı

                 Apoenzimler, enzimlerin protein yapısına sahip olan kısımlar olduğu için canlılar kendilerine özgü apoen-
            zim üretir. Enzimin hangi maddeye etki edeceğini apoenzim kısmı belirler. Apoenzimlerin aktifleşebilmesi için
            kofaktör gereklidir. Her apoenzim kendine özgü bir kofaktör ile çalışır. Ancak bir kofaktör birden çok apoenzim
            çeşidiyle çalışabilir.
                 Enzimin etkilediği maddeye substrat denir ve enzimler substratlarına özgüdür. Enzim ile substrat arasında
            anahtar-kilit uyumu vardır. Enzim aktif bölgesinden substrata bağlanır ve enzim-substrat bileşiği oluşur. Subsrat
            ürüne dönüşür ve enzim reaksiyondan değişmeden çıkar (Şekil 1.16). Enzimler reaksiyondan değişmeden çık-
            tığı için aynı tip reaksiyonlar için tekrar tekrar kullanılır. Bir süre sonra yapısı bozulan enzimler parçalanır ve
            yeniden üretilir.








                                +                                                        +          +
                        A                B                  A-B                  B             C        D
                                                        Enzim-Substrat
                     Substrat          Enzim               bileşiği            Enzim             Ürünler


                 Şekil 1.16: Enzimatik bir reaksiyonun mekanizması


            Enzimlerin Genel Özellikleri


            1. Bazı enzimler etkilediği substratın sonuna “az” eki getirilerek isimlendirilir. Örneğin lipaz enzimi lipitlere,
               sükraz enzimi ise sükroza etki eder. Bazı enzimler ise peptidaz gibi etki ettiği kimyasal bağa göre isimlendi-
               rilir. Diğer bir grup enzim ise inaktif hâllerinin sonuna “jen” eki getirilerek adlandırılır (tripsi-nojen ve pepsi-
               nojen gibi). Bunlar aktifleştiklerinde tripsin ve pepsin adını alır.

            2. Enzimler sadece hücre içinde üretilir, çalışmalarına ise hücre içi ve hücre dışında devam eder. Örneğin sindi-
               rimde görev alan enzimler ağız, mide ve ince bağırsak boşluklarında yani hücre dışında çalışır. Protein sente-
               zi, hücre bölünmesi, solunum gibi reaksiyonlarda görev alan enzimler ise hücre içinde çalışır.



                                                                                                          45
   28   29   30   31   32   33   34   35   36   37   38